Die trypsine des mittleren darmabschnittes der garnele penaeus monodon: Hohe aktivität mit nativen proteinen als substrat, einschließlich kollagen

Aus dem mittleren Darmabschnitt von Penaeiden-Garnelen wurden zwei Trypsine mit Hilfe verschiedener Chromatographien und HPLC isoliert. Ihre molekularen Massen betragen 27 bzw. 29 kDa. Sie zeigen die für Trypsin typischen Substrat- und Inhibitorspezifitäten, und ihre Nterminalen Aminosäuresequenzen sind homolog mit denen anderer Trypsine. Die Garnelen-Enzyme sind stark sauer (pI ≤ 2.4), und sie haben niedrige Km-KresolWert-Werte für die synthetischen Amid-Substrate. Außerdem hydrolysieren sie verschiedene native Proteine effektiver als Rinder-Trypsin in vitro.