稻米芽鞘胰蛋白?抑制劑之片段胜?抑制胰蛋白?及抗氧化活性之研究

摘要

Bowman-Birk型絲胺酸胰蛋白?抑制劑是現今研究數量最多且廣泛的抑制劑之一，通常被稱為典型BBI ( classic BBI )。BBI已被發現存在豆類、?類和禾本科植物中並且以雙子葉植物及單子葉植物來分類。雙子葉與單子葉植物的BBI組成是有差異的，其反應位置( reactive site )也不盡相同。雙子葉植物的BBI皆含有兩個反應位置可以活化，因此可以同時抑制胰蛋白?( trypsin )、胰凝乳蛋白?( ?-chymotrypsin )及彈性蛋白?( elastase )；來自單子葉植物的BBI有兩種類型，一種是由分子量8 kDa的單個多?鏈所構成並且只有單一活性位置，而另一組為16 kDa的分子量具有兩個活性位置，研究顯示具有兩個活性位置的單子葉植物的BBI當其中一個活性位置被佔用時，蛋白?結合的相對親和力會被改變。 本研究合成三種模擬水稻胜?片段之絲胺酸胰蛋白?抑制劑：直鏈RD-14、直鏈MC-33及環狀RD-14 C3-C11並分別與胰蛋白?及?-胰凝乳蛋白?作用，已知水稻為單子葉植物因此藉由酵素動力學觀察其抑制類型、單一或雙活性位置及抑制劑與酵素親和力大小。 最終，研究結果顯示胰蛋白?和直鏈RD-14呈non-competitive 抑制作用、直鏈MC-33呈un-competitive抑制作而環狀RD-14 C3-C11呈partial uncompetitive抑制作用；?-胰凝乳蛋白?則和直鏈RD-14呈competitive 抑制作用但直鏈MC-33和環狀RD-14 C3-C11則無呈現抑制反應。 胰蛋白?抑製劑在現今研究上已逐漸被證實具抗氧化活性，活性氧被認為是造成心臟病和衰老的原因而胰蛋白?抑制劑能增強活性氧清除?( oxygen species scavenging enzymes )的活性，因此本研究藉由氧化活性測試發現三種模擬水稻胜?片段之絲胺酸蛋白?抑制劑均具有抗氧化效力。胰蛋白?抑制劑具抗活性氧能力並能與受體的結合能夠有效地降低蛋白?的活性並抑制癌細胞對基底膜的浸潤，阻斷腫瘤細胞的轉移，因此三種模擬水稻胜?片段之絲胺酸蛋白?抑制劑：直鏈RD-14、直鏈MC-33及環狀RD-14 C3-C11作為因氧化而造成的疾病及癌症治療上具有發展的潛力。

獎項日期	2018 6月 19
原文	???core.languages.zh_ZH???
監督員	Fu-Yung Huang (Supervisor)